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  • 简介:在主人寄生虫相互作用的热吃惊蛋白质(hsps)的角色上的抽象很分子的工作集中了于脊椎动物,而非无脊椎动物。这里,互补DNA(cDNA)三hsp基因(hsp20,hsp75和hsp90)定序的完整的长度被endoparasitic黄蜂Pteromaluspuparum从Pierisrapae,和他们的transcriptional应答放大到parasitization被调查。hsp20,hsp75和hsp90的cDNA顺序分析揭示了531的开的读物框架,在长度的2328和2157bp,它编码蛋白质与分别地计算了19.5,75.48和82.7kDa的分子的重量。氨基酸序列的比较显示出那P。rapaehsp20分享了高度分叉的相同到另外的昆虫的,当hsp75和hsp90显示出高相同到他们另外的种类的对应物时。表示分析显示这三基因被P响应parasitization影响。puparum。在寄生于的蛹的hsp20抄本与非寄生于的蛹相比是更高的。hsp75和hsp90的表示是下面调整的跟随parasitization。结果显示hsps涉及host-parasitoid相互作用。

  • 标签: 热休克蛋白90 蝶蛹金小蜂 HSP90 蛋白基因 分子克隆 寄生虫